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간질 유발 세포막 단백질 작동원리 규명
제목 간질 유발 세포막 단백질 작동원리 규명
부서 홍보협력팀 등록일자 2019-08-21
첨부파일 pdf [보도자료] 간질 유발 세포막 단백질 작동원리 규명.pdf

간질 유발 세포막 단백질 작동원리 규명

- 한국뇌연구원 임현호 박사팀, '미국과학원회보(PNAS)' 발표
- 세포막 단백질의 새로운 구조 발견, 이온교환 수송원리 밝혀


□ 한국뇌연구원(KBRI, 원장 서판길)은 임현호 책임연구원팀이 간질과 근육이상 등을 일으키는 세포막 단백질의 새로운 3차원 구조와 작동원리를 밝혀냈다고 21일 밝혔다.

○ 연구결과는 국제 학술지 ‘미국국립과학원회보(PNAS)’ 8월호에 게재되었으며, 논문명과 저자는 다음과 같다.
* 논문명 : Mutation of external glutamate residue reveals a new intermediate transport state and anion binding site in a CLC Cl-/H+ antiporter
* 저자 정보 : Kunwoong Park(제1저자), Byoung-Cheol Lee, and Hyun-Ho Lim(교신저자)
 
□ 신경세포는 세포막에서 염소이온(Cl-)과 수소이온(H+)을 교환하여 전기적 신호전달과 신호전달물질 분비 등의 생리현상을 조절한다. 만일 이 과정에 관여하는 CLC 수송체 단백질에 문제가 생기면 근육 이상, 간질, 청각 및 시각 소실 등이 일어날 수 있다.
 
□ 임현호 박사 연구팀은 단일 CLC 수송체 단백질에서 이온교환에 핵심적인 역할을 하는 외곽 글루탐산 잔기의 새로운 구조를 규명하는 데 세계 최초로 성공했다.
 
○ 연구팀은 외곽 글루탐산 잔기를 변화시킨 돌연변이 CLC 단백질들을 제작하고, 9가지 다른 조건에서 이들의 입체구조를 규명했다. 또한 수송체 내에서 염소이온(Cl-)이 결합하는 새로운 부위를 찾아냈다. 이를 통해 단일 CLC 단백질이 이온교환과정에서 4개의 구조적 다양성을 가질 수 있다는 것을 세계 최초로 규명했다.
 
□ CLC 단백질의 구조를 처음으로 규명하여 2003년 노벨화학상을 수상한 미국 록펠러 대학의 매키넌 박사는 이 단백질이 3개 이상의 구조적 다양성을 가질 수 있다고 예측하였으나, 현재까지 같은 생물종에서 2종류 이하의 구조만 보고되어 왔다.
 
□ 본 연구는 구조 결정이 어려운 세포막 단백질에서 새로운 구조와 기능을 규명하고, 이를 통한 물질 수송원리를 밝혔다는 데 의의가 있다. 또한 향후 세포막 단백질에 기반한 여러 기능을 제어하여 다양한 생리현상과 질병을 조절하는 기술 개발로 이어질 것으로 기대된다.
 
□ 임현호 박사는 “연구원에서 구조와 기능을 통합한 시스템적 연구를 당장 결과가 나오지 않아도 장기적으로 지원해준 덕분에 좋은 결과를 얻을 수 있었다”며, “앞으로 뇌의 생리학적 기능을 유지하는데 중요한 세포막 단백질 연구를 계속해 나가겠다”고 말했다.
간질 유발 세포막 단백질 작동원리 규명
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자료 담당자 :
홍보협력팀 이샘물 Tel. 053-980-8232